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蜘蛛丝是自然界中最令人惊叹的物质之一。它轻巧、有弹性、几乎没有重量且近乎透明，但按重量计算，它比钢铁更坚固。蜘蛛生产蜘蛛丝是为了保护它们的卵和捕捉食物，而人类则希望借鉴其强度和耐用性来制造防弹背心和医院缝合线等物品。
《公共科学图书馆·生物学》上的一项新研究解释了这种材料背后的化学原理，展示了蜘蛛如何控制其丝腺，将体内储存的液态蛋白质转化为固态丝纤维。这可能有助于从事基于蜘蛛的材料研究的人类。而且，事实证明，它们的一种内部吐丝结构也能帮助我们更深入地了解阿尔茨海默病。
被称为“丝蛋白”（spidroins）的蛋白质是巨大的蛋白质，包含大约3500个以特定模式重复的氨基酸。有点像电池，它们也有两个端点，一个N端和一个C端。蜘蛛将这些蛋白质以可溶性形式储存在其丝腺中，然后在室温下将其转化为固态纤维。这个过程非常快——每秒超过40英寸。没有外部的热量或压力引起的相变；蜘蛛必须自己完成这一切。
科学家们认为这一定涉及化学反应，即pH梯度在蛋白质穿过丝腺时改变其结构。为了弄清楚这一点，Anna Rising、Jan Johansson及其同事测量了圆网蜘蛛（Nephila clavipes）丝腺的pH值。
他们将微小的电极插入丝腺，发现pH值在腺体一半处（电极能达到的最远距离）从7.6下降到5.7。这个梯度比任何人预期的都要大。在同一路径上，二氧化碳压力升高，碳酸氢根离子增加。这是某种特殊酶的明显迹象，这种酶使环境更具酸性。
研究人员表示，这些化学差异共同作用，改变了蛋白质，并起到“锁定和触发机制”的作用。当pH值更接近中性时，蜘蛛将丝蛋白保持为可溶性形式。当pH值变得更酸性时，蛋白质的C端电池展开，触发快速固化，从而形成纤细、超强的蜘蛛丝。这解释了蜘蛛为何能如此迅速地仅通过其丝腺的某个小区域就能纺出丝来。
更有趣的部分是，当研究人员更仔细地观察C端时，他们注意到其结构与阿尔茨海默病患者大脑中形成的淀粉样蛋白纤维相似。因此，了解蜘蛛丝生产的化学基础，不仅能帮助试图模仿它的科学家，也能帮助试图了解痴呆症的人。如果科学家们能更好地理解某些蛋白质如何形成、展开和聚集，他们或许就能找到阻止它们的方法，从而帮助阿尔茨海默病患者。
所以，下次当你看到蜘蛛网时，在拿起扫帚之前，不妨停下来一会儿，欣赏一下这种令人难以置信的物质。
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参考文献：Andersson M, Chen G, Otikovs M, Landreh M, Nordling K, et al. (2014) Carbonic Anhydrase Generates CO2 and H+ That Drive Spider Silk Formation Via Opposite Effects on the Terminal Domains._PLoS Biol_ 12(8): e1001921。
DOI:10.1371/journal.pbio.1001921
