似乎蜘蛛比我们早大约3亿年就进入了纳米材料时代，它们将纳米粒子纺成远超我们现代制造能力的强韧而有弹性的线。但现在我们正试图追赶，利用我们自己的先进技术研究它们的秘密。
蜘蛛丝最初是一种介于液体和凝胶之间的粘稠混合物，蜘蛛通过复杂的压力、酸度和额外化学物质的配方将其挤压成超强韧的丝。研究人员知道液体中包含什么成分以及成品是什么样的，但他们对于蜘蛛如何在室温下、不使用任何精密机械的情况下制造出自然界中最强韧的材料之一，仍然存在一些理解上的空白。
利用一台超低温电子显微镜，一支由生物化学家和材料科学家组成的杂牌军前所未有地深入研究了黑寡妇蜘蛛的丝腺。他们的研究成果于周一发表在《美国国家科学院院刊》上，证实了蜘蛛的蛋白质会聚集形成纳米级的球体，并且首次揭示了这些球体内部的片状结构。研究人员希望他们的贡献能帮助那些致力于以我们目前大规模生产尼龙的方式来生产蜘蛛丝的人。“这种材料的实际应用几乎是无限的，”西北大学纳米材料化学家、团队领导者之一的Nathan Gianneschi在新闻发布会上说。
对于那些想织造蜘蛛丝的人来说，一个问题是，没有人确切知道“丝素蛋白”（spidroin）在蜘蛛丝腺中从分子变成丝的过程中的作用。过去十多年来，研究人员一直认为这些链会卷曲成称为“胶束”（micelles）的球体，因为它们具有亲水部分和疏水部分。但这种理论几乎没有直接证据，而且没有人知道胶束会形成哪种具体形态。
丝素蛋白确实会连接起来的第一个确凿证据来自圣迭戈州立大学的生物化学家Gregory Holland。根据它们在不同情况下的液体中移动方式，他推断这些颗粒的直径有几百微米（十亿分之一米），太大而不可能是单独的蛋白质。Holland认为这些结果很有希望，但直到他在一次会议上遇到Gianneschi，他才意识到他们可以做得更进一步。“Nathan开始聊天，我说，‘天哪，如果我们能得到它们长什么样的图像就好了。’”Holland回忆道。
Gianneschi专攻低温透射电子显微镜——这种设备通过在极低温度下用电子束穿过薄样本来成像那些光学显微镜无法看到的小物体。他们了解到，其他人之前也尝试过对蜘蛛丝液进行此类操作，但没有人找到一种方法可以在不破坏精细蛋白质结构的情况下制备样本。“你一呼气，它就开始变化，”Holland说。“用针一戳，就能拉出一根纤维。”
常规移液技术的应力会将丝素蛋白压成纤维，因此团队 painstaking 地解剖了黑寡妇蜘蛛，并使用各种定制工具，缓慢而轻柔地制备了丝液滴。最终，他们设法获得了样本，据他们所知，这些样本保留了分子原有的自然结构。
然后，团队逐层重建了样本的图像，首次得以一窥这些蜘蛛丝蛋白质束的真实面貌。他们发现，胶束并非简单的球体，而是 Packed with hundreds of smaller bundles（packed with hundreds of smaller bundles 意为“Packed hundreds of smaller bundles”），Gianneschi 将其描述为“片”（flakes）或“盘”（disks），每个都包含着一团交织的丝素蛋白纤维。研究人员推测，当受到适当的压力时，这些片状结构会拉伸成纤维，最终形成丝线。他们希望这一新模型最终能让那些试图合成蜘蛛丝的人能够排除故障，检查他们的丝素蛋白是否以期望的方式缠结。
瑞典乌普萨拉农业科学大学的 Anna Rising 和 Jan Johansson 是其中两位研究人员，他们领导的国际团队在去年年初描述了迄今为止最强的合成蜘蛛丝。他们赞扬了这项新研究扩展了蜘蛛丝蛋白的基本理论，但指出仍有许多细节有待完善。“理想情况下，我们希望能看到丝素蛋白在原子分辨率下的排列方式，”他们在电子邮件中写道。之前的研究探讨了蛋白质的末端，但中间链仍然是未知的。
他们还表示，低温电子显微镜将是填补蜘蛛丝蛋白图谱上一些空白点的宝贵工具，这一结果也让 Gianneschi 和 Holland 感到兴奋。黑寡妇蜘蛛丝是蛛形纲动物中最强韧的丝之一，他们计划研究其他物种，看看它们各种类型的丝是否与不同形状的蛋白质束相匹配。
“现在你知道该如何观察了，”Gianneschi 说，“你就可以去观察了。”
